XuMuK.ru - Класифікація амінокислот. «БІОЛОГІЧНА ХІМІЯ», Березів Т.Т., Коровкін Б.Ф.

Всі зустрічаються в природі амінокислоти володіють загальною властивістю - амфотерного (Від грец. Amphoteros - двосторонній), тобто кожна амінокислота містить як мінімум одну кислотну і одну основну групи. Загальний тип будови α-амінокислот може бути представлений в наступному вигляді:

Як видно із загальної формули, амінокислоти будуть відрізнятися один від одного хімічною природою радикала R, що представляє групу атомів в молекулі амінокислоти , Пов'язану з α-вуглецевим атомом і не бере участь в утворенні пептидного зв'язку при синтезі білка . Майже всі α-аміно- та α-карбоксильні групи беруть участь в утворенні пептидних зв'язків білкової молекули , Втрачаючи при цьому свої специфічні для вільних амінокислот кислотно-основні властивості. Тому все розмаїття особливостей структури і функції білкових молекул пов'язане з хімічною природою і фізико-хімічними властивостями радикалів амінокислот . Саме завдяки їм білки наділені рядом унікальних функцій, не властивих іншим биополимерам , І володіють хімічною індивідуальністю.

Класифікація амінокислот розроблена на основі хімічної будови радикалів, хоча були запропоновані й інші принципи. Розрізняють ароматичні і аліфатичні амінокислоти , а також амінокислоти , що містять сірку або гідроксильні групи . часто класифікація заснована на природі заряду амінокислоти . Якщо радикал нейтральний (такі амінокислоти містять тільки одну амино- і одну карбоксильную групи ), То вони називаються нейтральними амінокислотами . якщо амінокислота містить надлишок амино- або карбоксильних груп , То вона називається відповідно основній або кислій амінокислотою .

сучасна раціональна класифікація амінокислот заснована на полярності радикалів (R-груп), тобто здатності їх до взаємодії з водою при фізіологічних значеннях рН (близьких до рН 7,0). Розрізняють 5 класів амінокислот , Що містять такі радикали: 1) неполярні (гідрофобні); 2) полярні (гідрофільні); 3) ароматичні (здебільшого неполярні); 4) негативно заряджені і 5) позитивно заряджені. У представленій класифікації амінокислот (Табл. 1.3) наведено найменування, скорочені англійські і російські позначення і однобуквені символи амінокислот , Прийняті у вітчизняній і зарубіжній літературі, а також значення ізоелектричної точки (РІ) і молекулярної маси (М). окремо даються структурні формули всіх 20 амінокислот білкової молекули .

Полярні, незаряджені R-групи

Негативно заряджені R-групи

Позитивно заряджені R-групи

Ароматичні R-групи

перераховані амінокислоти присутні в різних кількісних співвідношеннях і послідовності в тисячах білків , Хоча окремі індивідуальні білки не містять повного набору всіх цих амінокислот . Окрім наявності в більшості природних білків 20 амінокислот , в деяких білках виявлені похідні амінокислот : оксипроліну , Оксілізін, дийодтирозин, фосфосерин і фосфотреонин (останні дві амінокислоти представлені в розділі 2):

перші дві амінокислоти містяться в білку сполучної тканини - коллагене , А дийодтирозин є основою структури гормонів щитовидної залози . В м'язовому білку мІОЗИНУ виявлено також ε-N-метіллізін; до складу протромбіну ( білок згортання крові ) Входить γ-карбоксіглутаміновая кислота , А в глутатіонпероксидази відкритий селеноцистеїн, в якому ВІН-група серина замінена на селен (Se):

Крім зазначених, ряд α-амінокислот виконує важливі функції в обміні речовин , Хоча і не входить до складу білків , зокрема орнітин , Цитрулін, гомосерін, гомоцистеїн, цістеінсульфіновая кислота , Диоксифенилаланин і ін.

Попередня сторінка | Наступна сторінка
ЗМІСТ