Третинна структура білків. Особливості третинної структури білків.

Зміст теми "Амінокислоти. Білки.":
1. Властивості тріглецірідов. Функції тріглецірідов.
2. Фосфоліпіди. Гліколіпіди. Амінокислоти.
3. Будова амінокислот. Класифікація амінокислот.
4. Амфотерность амінокислот. Зв'язки білків. Пептидний зв'язок.
5. Іонна зв'язок амінокислот. Дисульфідний зв'язок амінокислот. Воднева зв'язок амінокислот.
6. Гідрофобні взаємодії амінокислот. Білки.
7. Розміри білків. Класифікація білків. Первинна структура білків.
8. Вторинна структура білків. Особливості вторинної структури білків.
9. Третинна структура білків. Особливості третинної структури білків.
10. Четвертичная структура білків. Особливості четвертинної структури білків.

У більшості білків поліпептидні ланцюги згорнуті особливим чином в компактну глобулу. Спосіб згортання поліпептидних ланцюгів глобулярних білків називається третинної структурою. Третинна структура підтримується вже обговорювалися вище зв'язками трьох типів - іонними, водневими і дисульфідними, а також гідрофобними взаємодіями.

У кількісному відношенні найбільш важливі саме гідрофобні взаємодії; білок при цьому згортається таким чином, щоб його гідрофобні бічні ланцюги були приховані всередині молекули, а гідрофільні, навпаки, виставлені назовні.

Для визначення третинної структури білків можна використовувати метод рентгенівського аналізу. В результаті досліджень, що розтягнулися на кілька років, Джон Кендра і Макс Перуц (Kendrew, Perutz) до початку 1959 р визначили цим методом вторинну і третинну структуру міоглобіну і запропонували модель його молекули.

За цю роботу в 1962 р вони були удостоєні Нобелівської премії. Тепер для міоглобіну були відомі:

первинна структура міоглобіну - молекула являє собою одну поліпептидний ланцюг, побудовану з 153 амінокислотних залишків (їх послідовність була встановлена на початку 60-х років);
вторинна структура міоглобіну - близько 75% ланцюга має а-спіральну конформацію (вісім спіральних ділянок);
третинна структура міоглобіну - а-спіраль згорнута нерегулярним чином в компактну глобулу;
простетінеская група міоглобіну - гемогруппи, або гем (містить залізо).

Міоглобін синтезується в м'язах, де він служить для запасання кисню. Як і в гемоглобіні, кисень в його молекулі зв'язується з гемом; від гема залежить червоний колір м'язів. Визначення третинної структури білків все ще залишається досить трудомістким процесом. Останнім часом в молекулярної біології все більше зусиль витрачається на спроби використовувати комп'ютери та іншу техніку, яка дозволила б прогнозувати третинну структуру білка виходячи з його вже відомої первинної і вторинної структури. Це відкрило б можливості для конструювання білків з певною структурою, призначених для певних функцій, що могло б зіграти дуже важливу роль і в промисловості, і в медицині.

На малюнку представлено кілька способів зображення третинної структури білка. Ще один спосіб показаний на малюнку . У білків з третинної структурою функція найтіснішим чином залежить від точної форми молекули. У цьому особливо легко переконатися при знайомстві з ферментами.

- Також рекомендуємо " Четвертичная структура білків. Особливості четвертинної структури білків. "